Científicos del Instituto Max Planck de
Fisiología Molecular (Alemania) han analizado, por primera vez, los
procesos que intervienen en la contracción muscular. Este hallazgo,
publicado en 'Cell', podría ayudar a determinar el impacto de las
modificaciones genéticas en ciertos tipos de enfermedades cardiacas
hereditarias.
La contracción muscular y otros procesos del movimiento son
controlados por la interacción entre la miosina y los filamentos de
actina -dos proteínas más, la tropomiosina y la troponina, regulan la
forma en que la miosina se une a la actina. Aunque los modelos teóricos
han descrito exactamente cómo interactúan estas proteínas del músculo,
esta interacción no ha sido previamente observada en detalle.
Ahora, Stefan Raunser y Elmar Behrmann, del Instituto Max Planck
de Fisiología Molecular de Dortmund, han conseguido una imagen del
complejo actina-miosina-tropomiosina, de 0,8 nanómetros, una precisión
sin precedentes, la cual equivale a una resolución de menos de una
millonésima de milímetro. Esta imagen ha permitido, por primera vez,
identificar correctamente la ubicación de las proteínas y analizar los
procesos que intervienen en la contracción muscular.
La unidad básica funcional de un músculo, conocida como sarcómero,
consta de las proteínas actina, miosina y tropomiosina. Cuando un
músculo se prepara para contraerse, la miosina debe deslizarse a lo
largo de las moléculas de actina filamentosa. Estas moléculas,
trabajando en conjunto con la troponina y la tropomiosina, regulan la
contracción muscular, controlando en momento en el que la miosina se une
a la actina.
En estado de reposo, la tropomiosina y la troponina bloquean el
sitio de unión de la miosina en los filamentos de actina -en este punto,
la 'cabeza' de la miosina se encuentra en una posición de 90 grados.
Sólo después de una entrada de calcio, que se acopla a las proteínas
reguladoras, se expone el sitio de unión de los filamentos de actina -la
cabeza de la miosina, entonces, ocupa este sitio, inclinándose de
manera articulada, tirando de la actina. Mientras los filamentos se
deslizan unos sobre otros, el sarcómero se acorta, y el músculo se
contrae.
En este nuevo estudio, los científicos del Instituto Max Planck de
Fisiología Molecular, en colaboración con científicos de la Escuela de
Medicina de Hannover, la Universidad Ruhr de Bochum (ambas en Alemania),
y la Universidad de Texas, en Houston (Estados Unidos), han revelado
los detalles de la interacción en la que se basa el mencionado modelo.
Gracias a la mejora de las técnicas de microscopía electrónica, Stefan
Raunser y sus colaboradores han obtenido, por primera vez, una visión
precisa de los elementos estructurales de los músculos.
Los científicos pudieron, por ejemplo, identificar la ubicación
exacta de la tropomiosina en los filamentos de actina -cuando ésta se
une a la miosina- observando que la actina produce cambios
conformacionales en la miosina.
Por otro lado, las comparaciones con las
estructuras de la miosina en otros estados han permitido a los
investigadores describir la interacción actina-miosina durante la
contracción muscular. Según explica Raunser, "hemos dibujado un mapa
bioquímico, que facilitará la comprensión de los procesos y secuencias
de eventos que tienen lugar en los músculos".
Los resultados son también muy importantes desde un punto de vista
médico. El corazón humano es el músculo más importante del cuerpo y, si
no trabaja con normalidad, el resultado puede ser fatal. Un mal
funcionamiento del corazón a menudo se asocia con mutaciones puntuales, y
las micrografías tomadas por los investigadores del Max Planck han
hecho posible identificar la ubicación exacta de estas mutaciones, por
primera vez. Los investigadores concluyen que "encontrar la ubicación
exacta de las mutaciones es fundamental para el desarrollo de
tratamientos efectivos para las enfermedades del corazón.
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